Activación y determinación de parámetros cinéticos de la Plasmina Humana y Ovis aries

Contenido principal del artículo


Omaira Cañas Alfonso Quijano Fernando Arbeláez


Objetivo. Comparar las cinéticas y activaciones, unificar las purificaciones y determinar las secuencias de los terminales-N de los plasminógenos Ovis aries y humano. Materiales y métodos. Los plasminógenos fueron purificados por el mismo método: cromatografías de afinidad e intercambio iónico, activados con urocinasa, la secuencia de los terminales-N se realizó por el método de Edman Resultados. La afinidad de la plasmina Ovis aries por el sustrato cromogénico fue de 0.45 mM, 11.8 veces mayor que la afinidad de la plasmina humana (5.3 mM). Conclusiones. Se confirma y unifica el método de purificación de los plasminógenos del plasma, para todos los mamíferos. La alta afinidad de la plasmina Ovis aries confirma una mayor afinidad de las plasminas animales por el sustrato cromogénico, en comparación con la plasmina humana

Palabras clave:

Detalles del artículo


1. Kleinschnitz C, Stoll M, Bendszus K, Schuh H, Pauer P, Burfeind C et al. Targeting coagulation factor XII provides protection from pathological thrombosis in cerebral ischemia without interfering with hemostasis. J Exp Med 2006; 203:513–518.

2. Mackman N. Role of tissue factor in hemostasis thrombosis, and vascular development. Arterioscler Thromb Vasc Biol 2004; 24:1015–1022.

3. Whelihan MF, Orfeo T, Gissel MT, Mann KG. Coagulation procofactor activation by factor XIa. J Thromb Haemost 2010; 7:1532–1539.

4. Kolodziejczyk J, Wachowicz B. Dysfunction of fibrinolysis as a risk factor of thrombosis. Pol Merkur Lekarski 2009; 160:341–5.

5. Zhang L, Seiffert D, Fowler BJ, Jenkins GR, Thinnes TC, Loskutoff DJ, Parmer RJ, Miles LA. Plasminogen has a broad extrahepatic distributions. Thromb Haemost 2002; 87:493–501.

6. Kouemo S, McMillan E, Doctor V. Mechanism of the synergistic effect between oversulfated chondroitin–6–sulfate and lysine or 6–aminohexanoic acid in enhancing the in–vitro activation of glutamic plasminogen by tissue plasminogen activator or urokinase. Blood Coagul Fibrinolysis 2010; 21:425–430.

7. Walter NG. Michaelis–Menten is dead, long live Michaelis–Menten!. Nat chem Biol 2006; 2:66–67.

8. Ca-as O, Quijano A, Arbeláez LF. Activación y cinética comparativa de dos especies de Plasminógenos: Humano y Bovino. Bistua 2006; 4:3–12.

9. Ca-as O, Quijano A, Arbeláez LF. Cinética comparativa de la Plasmina canina con la humana, bovina y equina. Bistua 2007; 5:17–24.

10. Ca-as O, Quijano A, Arbeláez LF. Activación y Cinética comparativa de la Plasmina Bufalina con la humana. Rev Col Cien Pec 2010; 23:47–54.

11. Longstaff C, Whitton CM. Aproposed reference method for plasminogen activators that enables calculation of enzyme activities in SI units. J Thromb Haemost 2004; 2:1416–1421.

12. Chakavarti B, Chakavarti D. Electrophoretic separation of proteins. J vis Exp 2008; 16:3791–758.

13. Oe T, Maekawa M, Satoh R, Lee SH, Goto T. Combining [13C6]–phenylisothiocyanate and the Edman degradation reaction: a possible breakthrough for absolute quantitative proteomics together with protein identification. Rapid commun mass spectrom 2010; 2:173–9.

14. Christensen B, Schack L, Kläning E, Sørensen ES. Osteopontin is cleaved at multiple sites close to its integrin–binding motifs in milk and is a novel substrate for plasmin and cathepsin D. J Biol Chem 2010; 285:7929–37.

15. Weinberg ML, Felicori LF, Bello CA, Magalhaes HP, Almeida AP, Magalhaes A, Sanchez EF. Biochemical properties of a bushmaster snake venom serine proteinase (LV–Ka) and its kinin releasing activity evaluated in rat mesenteric arterial rings. J Pharmacol Sci 2004; 96:333–42

16. Daviglus ML, Lloyd–jones DM, Pirzada A. Preventing cardiovascular disease in the 21st century: therapeutic and preventive implications of current evidence. Am J Cardiovasc Drugs 2006; 6:87–101.

17. Weisel JW. Fibrinogen and fibrin. Adv Protein Chem 2005; 70:247–99.


La descarga de datos todavía no está disponible.